Dissertation (Metadaten)
Titel:Untersuchungen zur O-Acetylierung der Sialinsäuren im Lipopolysaccharid von Escherichia coli 21701
 
Autor:Jörg Pommerencke
 
URN:NBN:urn:nbn:de:gbv:8-diss-3574
 
Fakultät:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät
DDC Sachgebiet:570 Biowissenschaften, Biologie
 
Datum der mdl. Prüfung:14.07.2000
 
Referent(in):Prof. Heller
Korreferent(en) Korreferentin:Prof. Imhoff
 
Beschreibung:Unter dem Begriff der Sialinsäuren faßt man die mehr als 40 verschiedenen Derivate der Neuraminsäsure zusammen. Diese sauren Aminozucker kommen bei Bakterien in Oberflächenstrukturen wie z.B. im Lipopolysaccharid (LPS) vor. Dieser Bestandteil der äußeren Membran GRAM-negativer Bakterien setzt sich aus dem Lipid A, einem Kernbereich (Core) und einer strukturell ungeheuer variablen O-spezifischen Seitenkette (O-Antigen) zusammen. Bei dem O-Antigen des Escherichia coli Stammes 21701 handelt es sich um ein Tetrasaccharid bestehend aus N-Acetylgalactosamin, 2 Galaktosen und einer an C-7 und C-9 di-O-acetylierten Sialinsäure. Über die Funktion dieser Modifikation weis man bei Bakterien noch sehr wenig. In dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass die O-Acetylierung einerseits zu einer erhöhten Immunogenität führt, andererseits die Bakterien aber besser vor Angriffen von Bakteriophagen schützt. Es ist gelungen, Antikörper herzustellen, die spezifisch an O-acetyliertes LPS binden konnten. Weiterhin wurde ein bisher unbekanntes Gen der O-Antigen-Biosynthese kloniert. Auch war es möglich, mehr über den Mechanismus der O-Acetylierung, die Lokalisation des Enzyms und dessen Spezifität in Erfahrung zu bringen.
 
Schlagworte:Escherichia coli ; Lipopolysaccharide ; Acylneuraminsäuren ; Acetylierung ; Sialinsäuren, O-Acetylierung, Bakterien, Lipopolysaccharid, Escherichia coli, O-Antigen, O-Acetyltransferase
 
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