Dissertation (Metadaten)
Titel:Aufklärung der dreidimensionalen Struktur des Proteins Amoebapore A mit Hilfe der mehrdimensionalen NMR-Spektroskopie
 
Autor:Oliver Hecht
 
URN:NBN:urn:nbn:de:gbv:8-diss-11063
 
Fakultät:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät
DDC Sachgebiet:570 Biowissenschaften, Biologie
 
Datum der mdl. Prüfung:08.06.2004
 
Referent(in):Prof. Dr. M. Leippe
Korreferent(en) Korreferentin:Priz.-Doz. Dr. J. Groetzinger
 
Beschreibung:Im Rahmen dieser Arbeit wurde die 3D-Struktur des Proteins Amoebapore A mit Hilfe der NMR-Spektroskopie aufgeklaert. Anhand der Struktur und weiterer Experimente konnte der Mechanismus der zur Bildung von Membranporen fuehrt aufgeklaert werden und somit ein neuer Aktivierungsmechanismus fuehr porenbildende Toxine beschrieben werden. Des weiteren konnte gezeigt werden dass das Protein Psoriasin die gleiche Faltungstopologie aufweist wie Amoebapore A und ebenfalls in der Lage ist Membranen zu lysieren.
 
Schlagworte:Amoebapor-Proteine ; Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie ; Amoebapore, NMR-Spektroskopie, pore-forming, toxin
 
Dokumente:
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