Dissertation (Metadaten)
Titel:Struktur und Funktion von viralem Interleukin-6
 
Autor:Ingo Bußmeyer
 
URN:NBN:urn:nbn:de:gbv:8-diss-20077
 
Fakultät:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät
DDC Sachgebiet:570 Biowissenschaften, Biologie
 
Datum der mdl. Prüfung:05.02.2007
 
Referent(in):Prof. Dr. Dr. h. c. Thomas. C. G. Bosch
Korreferent(en) Korreferentin:Prof. Dr. rer. nat. Stefan Rose-John
 
Beschreibung:vIL-6 ist ein von dem Virus HHV-8 codiertes Zytokin, dem eine große Bedeutung in HHV-8-assoziierten Erkrankungen zugeschrieben wird. Es signalisiert wie humanes IL-6 durch Bindung an den Rezeptor gp130, wobei vIL-6 im Gegensatz zu humanem IL-6 ohne Beteiligung des spezifischen IL-6R an gp130 binden kann. Zur Untersuchung der pathophysiologischen Bedeutung von vIL-6 wurden vIL-6-transgene Mäuse generiert, die vIL-6 leberspezifisch exprimieren. Es konnte gezeigt werden, dass rekombinantes vIL-6 nach intraperitonealer Injektion in Mäusen eine Akute-Phase-Reaktion hervorruft. Bei den transgenen Mäusen, die vIL-6 exprimieren, war jedoch weder eine Akute-Phase-Reaktion noch ein vIL-6 induzierter Phänotyp nachweisbar. Neue Erkenntnisse deuten auf eine vorwiegend autokrine Wirkung von vIL-6 hin. So ist vIL-6 in der Lage intrazellulär ein Signal auszulösen. Es wurden daher neue transgene Mäuse generiert, bei denen vIL-6 in Zellen exprimiert wird, die von HHV-8 Infektionen betroffen sind. Erste Ergebnisse deuten bei diesen Mäusen auf einen durch vIL-6 induzierten Phänotyp hin, so dass diese Mäuse als Modell für die pathophysiologischen Eigenschaften von vIL-6 dienen und die Möglichkeit eröffnen könnten, neue, gegen vIL-6 gerichtete Therapieansätze zu testen.
 
Schlagworte:virales-IL-6, gp130, sIL-6R
 
Dokumente:
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