Dissertation (Metadaten)
Titel:Molekulare Basis des antimikrobiellen Systems von Caenorhabditis elegans
 
Autor:Mareike Stanisak
 
URN:NBN:urn:nbn:de:gbv:8-diss-25735
 
Fakultät:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät
DDC Sachgebiet:570 Biowissenschaften, Biologie
 
Datum der mdl. Prüfung:01.11.2007
 
Referent(in):Prof. Dr. Matthias Leippe
Korreferent(en) Korreferentin:Prof. Dr. Thomas Roeder
 
Beschreibung:Im Rahmen dieser Arbeit wurden die Caenopores, potentiell antimikrobielle Peptide aus C. elegans, untersucht, welche durch die Gene der umfangreichen spp-Genfamilie (Saposin-like protein genes) kodiert werden. Gene, die ebenfalls für Saposin-ähnliche Proteine kodieren, wurden in den verschiedensten Organismen, von der Amöbe bis zum Säugetier, identifiziert. Die Mitglieder der Familie der Saposin-ähnlichen Proteine lassen sich über sechs Cysteinreste an konservierten Positionen sowie über eine rein α-helicale Struktur charakterisieren. Um die Caenopore-Peptide funktionell und strukturell näher zu charakterisieren und In-vitro-Aktivitätstests mit ihnen durchführen zu können, wurden ausgewählte Vertreter der Peptid-Familie, Caenopore 1, 5 und 12, in bakteriellen Expressionssystemen rekombinant synthetisiert. Die Untersuchung dieser drei Caenopores ergab, dass sie sowohl über antimikrobielle als auch über porenbildende Aktivität verfügen. Die antimikrobielle Aktivität gegen die verschiedenen getesteten Zellen ist auf den Prozess der Membranpermeabilisierung zurückzuführen, wobei diese permeabilisierende Aktivität auf dem Mechanismus der Porenbildung basiert. Die in dieser Arbeit durchgeführte Charakterisierung ausgewählter Vertreter der Caenopores weist darauf hin, dass die Peptidfamilie als Bestandteil des Immunsystems von C. elegans angesehen werden kann.
 
Schlagworte:C. elegans, epitheliale Abwehr, antimikrobielle Peptide
 
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