PT Unknown
AU Hecht, O
TI Aufklärung der dreidimensionalen Struktur des Proteins Amoebapore A mit Hilfe der mehrdimensionalen NMR-Spektroskopie
PY 2004
PU Christian-Albrechts-Universität zu Kiel
WP https://macau.uni-kiel.de/receive/diss_mods_00001106
LA de
DE Amoebapor-Proteine; Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie; Amoebapore; NMR-Spektroskopie; pore-forming; toxin
AB Im Rahmen dieser Arbeit wurde die 3D-Struktur des Proteins Amoebapore A mit Hilfe der NMR-Spektroskopie aufgeklaert. Anhand der Struktur und weiterer Experimente konnte der Mechanismus der zur Bildung von Membranporen fuehrt aufgeklaert werden und somit ein neuer Aktivierungsmechanismus fuehr porenbildende Toxine beschrieben werden. Des weiteren konnte gezeigt werden dass das Protein Psoriasin die gleiche Faltungstopologie aufweist wie Amoebapore A und ebenfalls in der Lage ist Membranen zu lysieren.
PI Kiel
ER