PT Unknown AU Hecht, O TI Aufklärung der dreidimensionalen Struktur des Proteins Amoebapore A mit Hilfe der mehrdimensionalen NMR-Spektroskopie PY 2004 PU Christian-Albrechts-Universität zu Kiel WP https://macau.uni-kiel.de/receive/diss_mods_00001106 LA de DE Amoebapor-Proteine; Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie; Amoebapore; NMR-Spektroskopie; pore-forming; toxin AB Im Rahmen dieser Arbeit wurde die 3D-Struktur des Proteins Amoebapore A mit Hilfe der NMR-Spektroskopie aufgeklaert. Anhand der Struktur und weiterer Experimente konnte der Mechanismus der zur Bildung von Membranporen fuehrt aufgeklaert werden und somit ein neuer Aktivierungsmechanismus fuehr porenbildende Toxine beschrieben werden. Des weiteren konnte gezeigt werden dass das Protein Psoriasin die gleiche Faltungstopologie aufweist wie Amoebapore A und ebenfalls in der Lage ist Membranen zu lysieren. PI Kiel ER