000K  utf8
1100  $c2004
1500  ger
2050  urn:nbn:de:gbv:8-diss-11063
3000  Hecht, Oliver
4000  Aufklärung der dreidimensionalen Struktur des Proteins Amoebapore A mit Hilfe der mehrdimensionalen NMR-Spektroskopie$hChristian-Albrechts-Universität zu Kiel  [Hecht, Oliver]
4030  Kiel$nChristian-Albrechts-Universität zu Kiel
4209  Im Rahmen dieser Arbeit wurde die 3D-Struktur des Proteins Amoebapore A mit Hilfe der NMR-Spektroskopie aufgeklaert. Anhand der Struktur und weiterer Experimente konnte der Mechanismus der zur Bildung von Membranporen fuehrt aufgeklaert werden und somit ein neuer Aktivierungsmechanismus fuehr porenbildende Toxine beschrieben werden. Des weiteren konnte gezeigt werden dass das Protein Psoriasin die gleiche Faltungstopologie aufweist wie Amoebapore A und ebenfalls in der Lage ist Membranen zu lysieren.
4950  https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:gbv:8-diss-11063$xR$3Volltext$534
4961  https://macau.uni-kiel.de/receive/diss_mods_00001106
5051  570
5550  Amoebapore
5550  Amoebapor-Proteine
5550  Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie
5550  NMR-Spektroskopie
5550  pore-forming
5550  toxin