000K utf8 1100 $c2004 1500 ger 2050 urn:nbn:de:gbv:8-diss-11063 3000 Hecht, Oliver 4000 Aufklärung der dreidimensionalen Struktur des Proteins Amoebapore A mit Hilfe der mehrdimensionalen NMR-Spektroskopie$hChristian-Albrechts-Universität zu Kiel [Hecht, Oliver] 4030 Kiel$nChristian-Albrechts-Universität zu Kiel 4209 Im Rahmen dieser Arbeit wurde die 3D-Struktur des Proteins Amoebapore A mit Hilfe der NMR-Spektroskopie aufgeklaert. Anhand der Struktur und weiterer Experimente konnte der Mechanismus der zur Bildung von Membranporen fuehrt aufgeklaert werden und somit ein neuer Aktivierungsmechanismus fuehr porenbildende Toxine beschrieben werden. Des weiteren konnte gezeigt werden dass das Protein Psoriasin die gleiche Faltungstopologie aufweist wie Amoebapore A und ebenfalls in der Lage ist Membranen zu lysieren. 4950 https://nbn-resolving.org/urn:nbn:de:gbv:8-diss-11063$xR$3Volltext$534 4961 https://macau.uni-kiel.de/receive/diss_mods_00001106 5051 570 5550 Amoebapore 5550 Amoebapor-Proteine 5550 Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie 5550 NMR-Spektroskopie 5550 pore-forming 5550 toxin