Die Aufklärung der Tertiärstruktur des antimikrobiellen Peptids Hydramacin-1 mit Hilfe der mehrdimensionalen heteronuklearen NMR-Spektroskopie und die Untersuchung seines Wirkmechanismus

Das antimikrobielle Peptid Hydramacin-1 aus dem Süßwasserpolypen Hydra magnipapillata tötet Gram-negative und Gram-positive Bakterien im mikromolaren Konzentrationsbereich. Um den Wirkmechanismus von Hydramacin-1 zu charakterisieren, wurde in der vorliegenden Arbeit seine Tertiärstruktur mit Hilfe der mehrdimensionalen heteronuklearen NMR-Spektroskopie aufgeklärt sowie seine Interaktion mit Liposomen und Bakterien untersucht. Die Tertiärstruktur des Hydramacin-1 zeigt ein Disulfidbrücken-stabilisiertes α/β Strukturmotiv, welches für die sogenannte Knottin-Faltungstopologie charakteristisch ist. Auf Grund seiner Tertiärstruktur gehört Hydramacin-1 zur Superfamilie der Skorpiontoxin-ähnlichen Proteine in der es eine neue Familie, die Macine, begründet. Hydramacin-1 ist in der Lage sowohl Liposomen als auch Bakterien zu präzipitieren. Mit der Kenntnis der Tertiärstruktur von Hydramacin-1 konnte ein Modell formuliert werden, welches diesen Präzipitationseffekt erklärt. Ein vergleichbares Modell wurde bisher noch nicht beschrieben und erweitert somit den Kenntnisstand über die Wirkmechanismen antimikrobieller Peptide.

Rights

Use and reproduction:

No license. The provisions of the German Copyright Act (UrhG) apply.

Please note that individual components of the publication may be subject to other licensing or copyright conditions.

Cite

Citation style:
Could not load citation form.