Untersuchungen über die molekularen Wechselwirkungen von Kohlenhydraten mit Lektinen am Beispiel des bakteriellen Lektins FimH

In der vorliegenden Arbeit wurden verschiedenste Kohlenhydrat-Liganden für das bakterielle Typ-1-fimbriale Lektin, das sogenannte FimH, optimiert, synthetisiert und bezüglich ihrer biologischen Aktivität untersucht. Die Ergebnisse mussten auf der Basis der bekannten Röntgenstruktur des FimH-Proteins erklärt werden. Der bisherige Stand der Forschung erlaubt noch kein abschließendes Bild über die biologische Funktion von Glycosylierung in Biomolekülen, weder in dem hier untersuchten Kolenhydrat-abhängigen Adhäsionssystem noch anderswo. Daher wurde in einem zweiten Teil der vorliegenden Dissertationsschrift über ein Testsystem berichtet, das sich der Bedeutung der Glycosylierung von Proteinen widmet. Es konnte die Enzymaktivität zweier RNAsen betrachtet werden wobei sich zeigte, dass ihre Aktivität offenbar von der Art ihrer Glycosylierung abhängt.

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