Dissertation (Metadaten)
Titel:Solubilisierung und Charakterisierung der Sialat-4-O-azetyltransferase aus Golgi-Membranen der Leber des Meerschweinchens
 
Autor:Matthias Iwersen
 
URN:NBN:urn:nbn:de:gbv:8-diss-3940
 
Fakultät:Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät
DDC Sachgebiet:570 Biowissenschaften, Biologie
 
Datum der mdl. Prüfung:20.12.2000
 
Referent(in):Prof. Dr. T. K. Lindhorst
Korreferent(en) Korreferentin:Prof. Dr. R. Schauer
 
Beschreibung:Sialinsäuren sind in höheren Organismen ubiquitär vorkommende Kohlenhydrate, denen entscheidende Aufgaben in der Zellprotektion, Befruchtungsvorgängen, Zelldifferenzierung und -proliferation, Immunologie, Entzündungsprozessen und Tumorwachstum zugeschrieben werden. In dieser Hinsicht spielen natürlich auftretende Sialinsäuremodifikationen, die zu der großen Diversizität dieses sauren Zuckers führen, eine wesentliche Rolle, da sie bei einer feinen Abstimmung der sensibel regulierten biochemischen Prozesse ausschlaggebend beteiligt sind. Unter den über 40 vorkommenden natürlichen Sialinsäurederivaten nimmt die Sialat-O-azetylierung eine prominente Rolle ein, da sie im gesamten Tierreich und auch beim Menschen anzutreffen ist und nachgewiesenermaßen am Ablauf der oben beschriebenen Prozesse Anteil hat. Zwischen den Sialat-O-azetyltransferasen werden entsprechend der Regioselektivität zwei Arten von Enzymen unterschieden, die Sialat-4-O-azetyltransferase (4-OAT; EC 2.3.1.44) und die Sialat-7(9)-O-azetyltransferase (7(9)-OAT; EC 2.3.1.45). Es ist gelungen, die 4-OAT in Leber-Golgi-Membranen des Meerschweinchens als membrangebundenes Enzym zu lokalisieren und als solches zu charakterisieren. Das Enzym konnte außerdem durch das zwitterionischen Detergenz CHAPS von der Membran gelöst und im Solubilisat charakterisiert werden. Ein neuentwickelter Enzymtest macht es möglich, auch kleinste Mengen des Enzyms nachzuweisen und damit die Reinigung des Enzyms optimal zu verfolgen. Erste Reinigungsschritte wurden vielversprechend durchgeführt.
 
Schlagworte:Meerschweinchen ; Leber ; Golgi-Apparat ; Biomembran ; Sialatacetylesterase ;
 
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