Klonierung und erste Charakterisierung des humanen Mikrotubuli-assoziierten Proteins EML4

Pollmann, Marc

In der vorliegenden Arbeit wird das bislang unbekannte humane Protein EML4 beschrieben. EML4 wurde mit Hilfe eines monoklonalen Antikörpers (Ki-Mit) entdeckt, welcher das Protein überwiegend während der Mitose detektiert. Durch Untersuchungen zu posttranslationalen Modifikationen von EML4 konnte gezeigt werden, daß Ki-Mit eine Phosphoform des Proteins erkennt, die hauptsächlich in der Mitose auftritt. Anhand eines weiteren monoklonalen Antikörpers (152), der durch Immunisierungen mit rekombinantem EML4-Protein hergestellt wurde, wurde gezeigt, daß EML4 nicht nur während der Mitose sondern konstitutiv exprimiert wird. Durch Klonierung und Sequenzierung der cDNA wurde die vollständige mRNA-Sequenz von EML4 entschlüsselt. Diese hat eine Länge von 5539 Nukleotiden und kodiert für ein Protein mit 981 Aminosäuren. Die vergleichende Analyse der Proteinsequenz offenbarte, daß EML4 einer konservierten Proteinfamilie angehört, deren Mitglieder mit der Zytoskelettkomponente Mikrotubuli assoziiert sind. Bei der genannten Familie handelt es sich um die EMAP-ähnlichen Proteine, deren Name sich auf das in Stachelhäutern entdeckte Protein EMAP ("Echinoderm microtubule-associated protein") bezieht. In Bezug auf EML4 konnte durch einen in vitro-Versuch gezeigt werden, daß es ebenfalls in der Lage ist, an Mikrotubuli zu binden.

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Pollmann, Marc: Klonierung und erste Charakterisierung des humanen Mikrotubuli-assoziierten Proteins EML4. 2002.

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