Funktionelle Analyse der proteolytischen Spaltung von Adhäsionsmolekülen durch Disintegrin-ähnliche Metalloproteasen

Maretzky, Thorsten

Aktuelle Untersuchungen zeigen für eine zunehmende Anzahl sezernierter Proteine, dass diese durch Abspaltung von bestimmten Plasmamembranproteasen freigesetzt werden und in löslicher Form eine wichtige Funktion bei Signaltransduktionsprozessen ausüben. In Vorarbeiten konnte gezeigt werden, dass die gezielte Ausschaltung der bei diesen Prozessen beteiligten Metalloprotease ADAM10 in der Maus zur frühzeitigen Letalität der Tiere am Embryonaltag E 9,5 führt. Der Schwerpunkt dieser Arbeit war es, mit Hilfe ADAM10-defizienter Embryonen und daraus abgeleiteter Zelllinien weitere Aufschlüsse über die in vivo-Funktionen dieser wichtigen Metalloprotease zu erhalten. Ein wesentliches Ergebnis dieser Arbeit war die Identifizierung der Metalloprotease ADAM10 als das essentielle Enzym für die E- und N-Cadherin-Prozessierung. Ein weiteres Ergebnis dieser Arbeit war die Identifizierung des differentiell regulierten Sheddings des neuronalen Zell-Adhäsionsmoleküls L1 aus der Immunglobulinsuperfamilie durch mindestens zwei Vertreter der Disintegrin-ähnlichen Metalloproteasen, nämlich ADAM10 und ADAM17.

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Maretzky, Thorsten: Funktionelle Analyse der proteolytischen Spaltung von Adhäsionsmolekülen durch Disintegrin-ähnliche Metalloproteasen.

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