Neuartige Glucose-6-Phosphat Isomerasen und Glucosamin-6-Phosphat Deaminasen in Archaea

Schlichting, Bettina

In der vorliegenden Arbeit wurden Glucose-6-Phosphat Isomerasen (PGIs) und archaeelle Glucosamin-6-Phosphat Deaminasen (GPDAs) untersucht sowie erstmalig die Aktivität einer archaeellen Glutamin:Fructose-6-Phosphat Transaminase nachgewiesen. Neuartige PGIs aus Methanothermobacter thermoautotrophicus, Methanosphaera stadtmanae, Thermoplasma acidophilum und Salmonella enterica serovar typhimurium sowie eine klassische PGI aus Thermotoga maritima wurden als rekombinante Proteine gereinigt und biochemisch charakterisiert. Mittels ortsspezifischer Mutagenese wurde für zwei konservierte Aminosäurereste eine Bedeutung für die Aktivität des Enzyms aus M. thermoautotrophicus gezeigt. Neuartige Glucosamin-6-Phosphat Deaminasen wurden aus den hyperthermophilen Organismen Pyrococcus furiosus und Thermotoga maritima als rekombinante Proteine gereinigt und biochemisch charakterisiert. Mittels ortsspezifischer Mutagenese wurde für zwei konservierte Aminosäurereste eine Bedeutung für die Aktivität der GPDA aus P. furiosus gezeigt. Weiterhin wurde die erste archaeelle Glutamin:Fructose-6-Phosphat Transaminase aus M. thermoautotrophicus als rekombinantes Protein gereinigt und die Enzymaktivität bestimmt.

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Schlichting, Bettina: Neuartige Glucose-6-Phosphat Isomerasen und Glucosamin-6-Phosphat Deaminasen in Archaea. 2007.

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