Oligomerisierung von Milcheiweiß mit Hilfe enzymatischer und chemisch-physikalischer Verfahren sowie Beurteilung der techno-funktionellen und in-vitro tropho-funktionellen Eigenschaften

Hiller, Beate

Ziel der Dissertation war die Untersuchung (I.) der enzymatischen Oligomerisierung von Milcheiweiß (durch Lactoperoxidase, Laccase, Glucoseoxidase), (II.) der chemisch-physikalischen Oligomerisierung von Milcheiweiß (durch Maillard-Reaktion) und (III.) die Charakterisierung der Reaktionsprodukte auf techno- und tropho-funktionelle Eigenschaften. Die Untersuchungen haben ergeben, dass durch enzymatische und chemisch-physikalische Modifizierung von Milcheiweiß oligomere (20.000-200.000 g/mol) bis polymere (>200.000 g/mol) Reaktionsprodukte gebildet wurden. Für enzymatisch modifiziertes Milcheiweiß wurde im Vergleich zu unbehandeltem Milcheiweiß eine geringere Hitzestabilität, eine höhere Oberflächenhydrophobizität, eine niedrigere Oberflächenspannung, eine höhere Viskosität der wässrigen Lösungen sowie stärkere antioxidative Eigenschaften ermittelt. Besonders lactoperoxidasebehandeltes Milcheiweiß zeichnete sich durch verbesserte Grenzflächeneigenschaften aus. Für chemisch-physikalisch modifiziertes Milcheiweiß wurden eine hohe Viskosität der wässrigen Lösungen und stärkere antioxidative Eigenschaften nachgewiesen. Besonders für Milcheiweiß/Pektin- und Milcheiweiß/Dextran-Maillard-Produkte wurden verbesserte Grenzflächeneigenschaften nachgewiesen. Erarbeitet wurde ein qualitativer und quantitativer Überblick, der es ermöglicht, Verfahren zur Herstellung von enzymatisch oder chemisch-physikalisch modifiziertem Protein für industrielle Anwendungen so auszuwählen, dass prozessinduziert verbesserte techno-funktionelle Eigenschaften von Milcheiweiß nicht in verminderten tropho-funktionellen Eigenschaften resultieren.

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Hiller, Beate: Oligomerisierung von Milcheiweiß mit Hilfe enzymatischer und chemisch-physikalischer Verfahren sowie Beurteilung der techno-funktionellen und in-vitro tropho-funktionellen Eigenschaften.

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