Funktionelle Analyse der lysosomalen integralen Membranproteine LIMP-1 und LIMP-2

In dieser Arbeit wurde erstmals eine Maus beschrieben, die defizient für das lysosomale Tetraspanin LIMP-1/CD63 ist. LIMP-1-defiziente Mäuse waren uneingeschränkt lebensfähig und fruchtbar. Es waren keine Unterschiede in der Aktivierbarkeit und Adhäsionsfähigkeit von Thrombozyten sowie in der Anzahl einzelner Immunzellsubpopulationen in Knochenmark, Milz, Lymphknoten und Peritoneum der LIMP-1-defizienten Mäuse feststellbar. Allerdings gaben LIMP-1-defiziente Mäuse signifikant mehr Wasser über den Urin und den Kot ab. Im zweiten Teil dieser Arbeit wurde eine neue Aufgabe des lysosomalen integralen Membranproteins LIMP-2 entdeckt, nämlich als intrazellulärer Transporter der lysosomalen Hydrolase beta-Glukocerebrosidase zum Lysosom. Beide Proteine kamen in den gleichen intrazellulären vesikulären Kompartimenten vor, und die Aktivität, Menge und Lokalisation der beta-Glukocerebrosidase korrelierte dramatisch mit der An- bzw. Abwesenheit von LIMP-2.

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