Die Aufklärung der Tertiärstruktur des antimikrobiellen Peptids Hydramacin-1 mit Hilfe der mehrdimensionalen heteronuklearen NMR-Spektroskopie und die Untersuchung seines Wirkmechanismus

Jung, Sascha

Das antimikrobielle Peptid Hydramacin-1 aus dem Süßwasserpolypen Hydra magnipapillata tötet Gram-negative und Gram-positive Bakterien im mikromolaren Konzentrationsbereich. Um den Wirkmechanismus von Hydramacin-1 zu charakterisieren, wurde in der vorliegenden Arbeit seine Tertiärstruktur mit Hilfe der mehrdimensionalen heteronuklearen NMR-Spektroskopie aufgeklärt sowie seine Interaktion mit Liposomen und Bakterien untersucht. Die Tertiärstruktur des Hydramacin-1 zeigt ein Disulfidbrücken-stabilisiertes α/β Strukturmotiv, welches für die sogenannte Knottin-Faltungstopologie charakteristisch ist. Auf Grund seiner Tertiärstruktur gehört Hydramacin-1 zur Superfamilie der Skorpiontoxin-ähnlichen Proteine in der es eine neue Familie, die Macine, begründet. Hydramacin-1 ist in der Lage sowohl Liposomen als auch Bakterien zu präzipitieren. Mit der Kenntnis der Tertiärstruktur von Hydramacin-1 konnte ein Modell formuliert werden, welches diesen Präzipitationseffekt erklärt. Ein vergleichbares Modell wurde bisher noch nicht beschrieben und erweitert somit den Kenntnisstand über die Wirkmechanismen antimikrobieller Peptide.

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Jung, Sascha: Die Aufklärung der Tertiärstruktur des antimikrobiellen Peptids Hydramacin-1 mit Hilfe der mehrdimensionalen heteronuklearen NMR-Spektroskopie und die Untersuchung seines Wirkmechanismus. 2008.

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