Struktur- und Funktionsuntersuchungen an der p28 Untereinheit von IL-27 und an einem antimikrobiellen Designer-Peptid

Spudy, Björn Wolfgang Herbert

Im ersten Teil der Dissertation wird ein Tertiärstrukturmodell der p28 Untereinheit von IL-27, sowie ein Modell der Interaktion von p28 und dem Rezeptor gp130 vorgestellt. Laut Modell beruht die Interaktion auf einer im Vergleich zu IL-6 erhöhten Affinität zwischen den Aminosäureresten der AB Schleife von p28 und dem N-Terminus von gp130. Der zweite Teil der Dissertation behandelt das Designer-Peptid C3, besteht aus rekombinierten Primärstruktursegmenten der humanen Beta-Defensine 2 und 3. C3 verfügt über eine im Vergleich zu den Ursprungsmolekülen erhöhte antimikrobielle Aktivität. Um den Wirkmechanismus des Peptids zu bestimmen, wurde die Tertiärstruktur von C3 mittels homonuklearer 2D-NMR-Spektroskopie aufgeklärt. Die ermittelte Tertiärstruktur weist eine hohe strukturelle Verwandtschaft zu den Beta-Defensinen auf, verfügt aber über eine erhöhte Flexibilität bei hoher kationischer Ladungsdichte.

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Spudy, Björn: Struktur- und Funktionsuntersuchungen an der p28 Untereinheit von IL-27 und an einem antimikrobiellen Designer-Peptid. 2011.

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