Synthetische, spektroskopische und mechanistische Untersuchungen ankatalytischen Modellsystemen der Tyrosinase

Schottenheim, Julia

Diese Arbeit konzentriert sich auf das Design und die Synthese katalytischer Modellsysteme des Enzyms Tyrosinase. Hierbei handelt es sich um ein kupferhaltiges Enzym, welches die Biosynthese von Melanin einleitet, das eines der am weitesten verbreiteten Biopigmente ist und in einer Vielzahl von Bakterien, Pilzen, Pflanzen und Tieren zu deren Farbreichtum beiträgt, sowie in Schutzmechanismen involviert ist. Nach der erfolgreichen Synthese eines neuen Tyrosinase-Modellkomplexes geben Reaktivitätsstudien Aufschluss über die katalytische Umwandlung von Monophenolen in die entsprechenden o-Chinone, die als Monophenolase-Aktivität bezeichnet wird. Bei dieser Reaktion, die in der Natur von dem Enzym Tyrosinase durchgeführt wird, werden phenolische Substrate zunächst o-hydroxyliert und anschließend durch Zwei-Elektronen- Oxidation zu o-Chinonen umgesetzt, die in einer komplexen Reaktionskaskade zu den Biopigment Melanin polymerisieren. Die Reaktivität der neu entwickelten Modelle wird in Zusammenhang zu anderen Modellsystemen gebracht, um Aussagen über elektronische und sterische Einflüsse treffen zu können, die für die weitere Optimierung der Modellsysteme relevant sind. Komplementiert werden diese Studien durch Untersuchungen der Desaktivierung von Katalysatorkomplexen, welche ebenfalls zur Verbesserung der Modellsysteme beitragen können. Neben der Erhöhung der Turnover Number der Systeme steht außerdem die genauere Aufklärung des Mechanismus der Katalyse im Vordergrund. Dies soll durch die Detektion, Charakterisierung und direkte Synthese von Intermediaten des reaktiven Zyklus realisiert werden und stellt in einem katalytischen System eine besondere Herausforderung dar.

This work focuses on the design and synthesis of catalytic model systems of the enzyme tyrosinase. This is a copper-containing enzyme, which initiates the biosynthesis of melanin, which is one of the most widespread bio pigments. It contributes in a variety of bacteria, fungi, plants and animals to their color richness and is involved in protection mechanisms. After the successful synthesis of a new model complex of tyrosinase, reactivity studies give information on the catalytic conversion of monophenols to the corresponding o-quinones, which is referred to as monophenolase activity. In this reaction phenolic substrates are first o-hydroxylated and then implemented by two-electron oxidation to o-quinones, which polymerize in a complex cascade of reactions to the bio pigment melanin. The reactivity of the newly developed models is put in context to other model systems in order to draw conclusions about electronic and steric influences that are relevant for the further optimization of model systems. These studies will be complemented by investigations of the deactivation of catalyst complexes, which can also help to improve model systems. Besides the increase in the turnover number of the systems, the accurate elucidation of the catalytic mechanism of catalysis stands in the foreground. This will be realized by the detection, characterization and direct synthesis of intermediates of the reactive cycle. This represents a particular challenge in a catalytic system.

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Schottenheim, Julia: Synthetische, spektroskopische und mechanistische Untersuchungen ankatalytischen Modellsystemen der Tyrosinase. 2014.

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