Die Auswirkung auf die Dentinogenese bei Mangel an DSPP spaltenden Enzymen Meprin α und Meprin β

Für die Dentinogenese, die Bildung des Dentins, ist zum einen die Kollagensynthese mit der Reifung von Prokollagen I und III und zum anderen die Proteolyse der dentinspezifischen Proteine, vor allem des DSPP und seiner Spaltprodukte, von Bedeutung. Diese Vorgänge werden durch Proteasen, wie Metalloproteinasen Meprin α und Meprin β als auch BMP-1, katalysiert. In vorherigen Untersuchungen konnte ein Nachweis über die Relevanz der Pro-teasen in vivo für die Kollagen I Reifung und in vitro für die DSPP Spaltung geliefert werden. Dadurch wurden die Proteasen als Ursache für die Dentinmalformationen wie zum Beispiel bei Osteogenesis imperfecta in Betracht gezogen. In der vorliegenden Arbeit sollte die in vivo Relevanz von Meprin α und Meprin β in dem Knockout-Mausmodell untersucht werden. Hierfür wurden die Schneidezähne und Molaren von Mep1a-/- und Mep1b-/- Mäusen im Vergleich zu Wildtyp Mäusen untersucht. Hierzu wurden makroskopische und mikroskopische Untersuchungen herangezogen. Weiter wurde die Schicht des Prädentins und des reifen Dentins durch Mikro- CT und REM Aufnahmen auf Dentindichte (BMD), Dentinvolumen und Defekte im Kollagengerüst überprüft. In den immunhistochemischen Untersuchungen wurde bei den Schnitten der Wildtyp Kontrollmäuse ein Signal in der Prädentin Schicht von Meprin β, BMP-1 und DSPP nachgewiesen. Damit ist die Lokalisation von Meprin β in der Schicht des Dentins gesichert. Trotz allen Untersuchungen konnte kein Phänotyp des Dentins für Mep1a-/- und Mep1b-/- Mäusen beschrieben werden. Eine Hypothese ist, dass die Metalloprotease BMP-1 die Rolle der Meprine im Dentin übernimmt. Dies ist nun durch die Arbeit von Wang im Januar 2017 bestätigt worden.

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