Plasmodium Falciparum Aquaporin 2 : Strukturelle Ähnlichkeit oder echtes Aquaporin?

Mäder, Malte

Mit immer weiter voranschreitenden Genomsequenzierungen werden auch in immer mehr Arten unterschiedlichste Vertreter der Familie der Aquaporine identifiziert. Die meisten sind bis heute jedoch kaum untersucht. Dennoch konnten bis heute neben den ursprünglichen Aufgaben als Kanalproteine weitere physiologisch wichtige Funktionen identifiziert werden, welche die Bedeutung dieser Proteine weiter unterstreicht. Das Plasmodium falciparum Aquaporin 2 (PfAQP2) vereint dabei in seiner Primärstruktur viele Charakteristika von orthodoxen und unorthodoxen Aquaporinen und bringt darüber hinaus eine ungewöhnliche und interessante Topologie mit. Darüber hinaus verfügt P. falciparum über ein gut untersuchtes Aquaglyceroporin, welches über ein breites, physiologisch sehr relevantes Solutspektrum verfügt. Auch wenn nachgewiesen wurde, dass PfAQP1 nicht essentiell ist, kommt die Frage auf, warum der Parasit ein ähnliches Protein exprimieren sollte. In dieser Arbeit konnte gezeigt werden, dass in einem Hefebasierten Schwellungsassay, der durch Messung der Lichtstreuung durchgeführt wurde, keine Leitfähigkeit für Wasser oder Glycerol, die beiden Hauptsolute der MIP, von dem PfAQP2 ausgeht. Es konnten auch bei einer Veränderung des pH-Wertes keine Leitfähigkeit für Monocarboxylate oder Wasser festgestellt werden. An Proteoliposomen aus polaren E. coli Phospholipiden, in deren Membran zellfrei hergestelltes PfAQP2 rekonstituiert wurde, konnte ebenfalls keine Permeabilität für Wasser beobachtet werden. Dies deutet darauf hin, dass PfAQP2 mit der fehlenden Wasserleitfähigkeit eine der Kerneigenschaften aller Aquaporine, trotz ähnlicher Strukturmerkmale, nicht besitzt. Dies wäre im Einklang mit dem breiten Solutspektrum von PfAQP1. Weitere Untersuchungen hinsichtlich der Leitfähigkeit im zellfreien System und der Strukturaufklärung sind notwendig, um die Funktion dieses Proteins zu entschlüsseln.

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Mäder, Malte: Plasmodium Falciparum Aquaporin 2. Strukturelle Ähnlichkeit oder echtes Aquaporin?. 2019.

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