Untersuchungen zur antimikrobiellen Aktivität C-terminaler Peptide des murinen Ifapsoriasins/Filaggrin-2

Antimikrobielle Peptide sind Bestandteil des angeborenen Immunsystems. Sie werden unter anderem von Keratinozyten der Haut exprimiert. Zu den Strukturproteinen der Haut gehört die Proteinfamilie der "S-100 fused-type"-Proteine, welche im "Epidermalen Differenzierungskomplex" des humanen Chromosoms 1q21 kodiert wird. Diese Proteinfamilie beinhaltet das Protein Filaggrin-2. Filaggrin-2 enthält verschiedene antimikrobiell aktive Bereiche N-terminal, im B1-Repeat und im C-Terminus. Im C-Terminus wurde eine Aminosäuresequenz entdeckt, die hochkonserviert in 25 verschiedenen Säugetierspezies vorhanden war. In dieser Arbeit wurden zwei Proteinfragmente des C-Terminus vom murinen Filaggrin-2 als Ortholog zum humanen Filaggrin-2 untersucht. Die Proteine mFLG-2 2060-2117 und mFLG-2 2080-2117 lagen innerhalb des hochkonservierten Abschnittes des C-Terminus. Sie wurden rekombinant hergestellt und im Radialdiffusionstest gegen E. coli und P. aeruginosa getestet, zeigten jedoch keine antimikrobielle Aktivität. Im Gegensatz dazu zeigte ein synthetisch hergestelltes Protein mFLG-2 2055-2109, das weiter N-terminal begann und C-terminal verkürzt war, antimikrobielle Aktivität gegen E. coli, P. aeruginosa, P. stutzeri und S. aureus. Dieses Ergebnis führte zu der Erkenntnis, dass die alleinige, hochkonservierte Aminosäuresequenz nicht oder nicht allein für die antibakterielle Wirkung verantwortlich ist, sondern dafür zusätzliche N-terminal gelegene Aminosäuren oder die C-terminale Verkürzung von Bedeutung sind. Weitere intensive Forschung ist nötig, um zu verstehen welche Aminosäuren zusätzlich notwendig sind, damit die antimikobielle Aktivität erzielt werden kann.

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