Synthetische und spektroskopische Studien zur Modellierung kupferhaltiger Monooxygenasen
Die vorliegende Arbeit befasst sich mit synthetischen und spektroskopischen Studien zur Modellierung kupferhaltiger Monooxygenasen. Diese Kupferproteine übertragen ein Sauerstoffatom aus molekularem Sauerstoff auf ein Substrat. Eines der Enzyme, das im Fokus dieser Arbeit steht, ist die Tyrosinase. Neben diesem Enzym sind auch die Oxidoreduktasen Aminoxidase, Catecholoxidase sowie die Methanmonooxygenase von Bedeutung für die vorliegenden Arbeit. Um weitere Erkenntnisse zu den Funktionsweisen der genannten Monooxygenasen zu erhalten, wurden verschiedene Ansätze verfolgt, die die vier Abschnitte dieser Arbeit bilden: die Untersuchung der Reaktivität einfacher Kupfer(I)-Salze, die Entwicklung und Untersuchung von Modellen basierend auf Kupfer(II), die Synthese und Überprüfung der Aktivität von symmetrischen, dinuklearen Modellen basierend auf Kupfer(I) sowie die Darstellung asymmetrischer, dinuklearer Modelle basierend auf Kupfer(I). Anhand der Ergebnisse dieser Abschnitte konnten die Einflüsse von Gegenionen sowie Lösungsmittel-Coliganden auf die Tyrosinase-ähnliche Aktivität beleuchtet, ein noch nie beobachteter Reaktionskanal für die Monooxygenierung beobachtet, ein dinukleares Modell der Tyrosinase entwickelt, Zusammenhänge zwischen der Struktur und Aktivität dinuklearer Kupfer(I)-Komplexe aufgedeckt, erste Erkenntnisse zur Kupfer(II)- katalysierten Monooxygenierung erhalten sowie die Synthese asymmetrischer, dinukleierender N-Donorliganden vorangetrieben werden.
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