Komplement 9 in Amyloidablagerungen

Amyloidosen sind Erkrankungen, die durch das Ablagern fehlgefalteter Proteine verursacht werden. Neben dem Fibrillenprotein befinden sich weitere Bestandteile in den Ablagerungen. Sie spielen in dem Krankheitsprozess eine wichtige Rolle. Die unspezifischen Symptome lassen nicht sofort an Amyloidose denken. Eine frühzeitige Diagnostik im frühen Krankheitsstadium und der frühe Therapiestart sind wichtig. Die Polarisationsmikroskopie an Kongorot-gefärbten Gewebeschnitten ist der Goldstandard. Wegen eingeschränkter Sensitivität der Färbung bei geringer Amyloidlast gewinnen sensitivere Verfahren an Bedeutung. Hierzu zählt auch die Suche nach neuen diagnostischen Zielstrukturen. In dieser Studie wurden Amyloidablagerungen immunhistochemisch auf das C9-Vorkommen untersucht. Antikörperfärbungen gegen ApoE, Cas3 und C3 dienten der Kontrolle. Es wurde auch überprüft, ob Amyloid zum Zelltod führen kann. Das Kollektiv umfasste 118 Proben von unterschiedlichen Amyloidtypen und Organen. Die Schnitte wurden mikroskopisch untersucht. Hierbei zeigte sich C9 in 99,2% der Proben und liefert den Beleg für das ubiquitäre Vorkommen in Amyloid. ApoE konnte in 94,9%, Cas3 in 19,3% und C3 in 36,0% der Fälle nachgewiesen werden. Die Intensität der C9-Immunfärbung war mit einem Wert von 2,21 die stärksten Immunfärbung. Eine mit dem Amyloid-assoziierte Nekrose trat in 13,6% der Proben und eine Amyloid-assoziierte Apoptose in 15,8% der Proben auf.. Die Studie zeigt, dass C9 unabhängig von Amyloid- und Gewebetyp regelhaft und flächendeckend im Amyloid vorkommt. Der immunhistologische Nachweis von C9 eignet sich als ergänzendes diagnostisches Verfahren. Die Studie lässt darauf schließen, dass Amyloid das Komplementsystem aktiviert. Komplement 9 stellt somit eine neue diagnostische Zielstruktur dar und die Komplementproteine ein Angriffspunkt für die Therapie.