Untersuchungen zur rekombinanten Expression und biochemischen Eigenschaften des C-terminalen Profilaggrin- Fragments FLG3880-4061
Die menschliche Haut bildet durch ihre physikalischen, chemischen und biochemischen Barrieren eine effektive Schutzschicht gegen äußere Einflüsse und pathogene Mikroorganismen. Profilaggrin, Vorläufer des Strukturproteins Filaggrin, spielt eine zentrale Rolle in der Ausbildung dieser Barrierefunktionen. Neben bekannten Funktionen seiner N-terminalen Fragmente besteht der Verdacht, dass auch der C-Terminus von Profilaggrin antimikrobielle Eigenschaften besitzt. Ziel dieser Arbeit war es, das C-terminale Peptidfragment FLG3880–4061, welches 182 Aminosäuren umfasst, rekombinant zu exprimieren und auf mögliche antimikrobielle Eigenschaften zu untersuchen. Trotz umfangreicher Klonierungs- und Expressionsversuche in verschiedenen Vektorsystemen konnte das Zielpeptid nicht vollständig exprimiert werden. Stattdessen entstanden reproduzierbar trunkierte Fragmente. Die Analyse der Aminosäuresequenz ergab eine hohe Dominanz „Unordnung-fördernder“ Aminosäuren, insbesondere im N-terminalen Bereich, was auf eine intrinsisch ungeordnete Struktur und mögliche Funktion als kationisch intrinsisch ungeordnetes antimikrobielles Peptid (CIDAMP) hindeutet. Eine direkte antimikrobielle Testung des vollständigen Peptids war aufgrund der fehlgeschlagenen Expression nicht möglich. Dennoch liefert diese Arbeit wichtige Hinweise zur strukturellen Beschaffenheit und potenziellen Funktion des Profilaggrin-C-Terminus und legt eine Grundlage für weiterführende Untersuchungen zur Rolle dieses Proteins in der Hautbarrierefunktion.
Preview
Rights
Use and reproduction:
Please note that individual components of the publication may be subject to other licensing or copyright conditions.